Qué son 26 moléculas y qué función cumplen en el organismo, con referencias bibliográficas.
Información científica general. No describe propiedades, usos ni efectos de ningún producto.
Vitaminas
8 moléculas
Vitamina C (ácido ascórbico)
Descripción
La vitamina C (ácido L-ascórbico) es una vitamina hidrosoluble. El ser humano no puede sintetizarla, por lo que debe obtenerla de la dieta, y es un compuesto con fuerte carácter reductor.
Función en el organismo
Actúa como cofactor de la prolil hidroxilasa y la lisil hidroxilasa, que hidroxilan los residuos de prolina y lisina del procolágeno y establecen la estructura necesaria para la triple hélice del colágeno. También es cofactor de enzimas que participan en la biosíntesis de carnitina y de catecolaminas. Como donador de electrones reacciona con especies reactivas de oxígeno, como el superóxido y el radical hidroxilo, y reduce el radical de vitamina E oxidado para regenerar la vitamina E.
Referencias
Englard & Seifter. The biochemical functions of ascorbic acid. 1986.PubMed
Vitamina B12 (cobalamina)
Descripción
La vitamina B12 (cobalamina) es una vitamina hidrosoluble que contiene cobalto. Es cofactor de dos enzimas: la metionina sintasa y la L-metilmalonil-CoA mutasa.
Función en el organismo
Como cofactor de la metionina sintasa, participa en la reacción que forma metionina a partir de homocisteína y, con ello, en la producción de S-adenosilmetionina (SAM), el donador universal de grupos metilo. La SAM se emplea en reacciones de metilación del ácido desoxirribonucleico (ADN), del ácido ribonucleico (ARN) y de las histonas. La L-metilmalonil-CoA mutasa cataliza una reacción de isomerización que forma parte de rutas del metabolismo de ácidos grasos y otros sustratos.
Referencias
Banerjee & Ragsdale. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. 2003.PubMed
Vitamina D3 (colecalciferol)
Descripción
La vitamina D3 (colecalciferol) es una prohormona liposoluble. Se sintetiza en el organismo por la acción de la radiación ultravioleta B y, tras dos hidroxilaciones sucesivas, origina la forma activa, el calcitriol.
Función en el organismo
El colecalciferol se hidroxila en la posición 25 para formar 25(OH)D3 y después en la posición 1α para dar 1,25(OH)2D3 (calcitriol). El calcitriol se une al receptor nuclear de vitamina D (VDR), forma un heterodímero con el receptor X de retinoides y regula la transcripción de numerosos genes. Entre los genes que regula se encuentran los de proteínas transportadoras de calcio del epitelio intestinal.
Referencias
Bouillon et al. Skeletal and Extraskeletal Actions of Vitamin D: Current Evidence and Outstanding Questions. 2019.PMC
Complejo B (tiamina, riboflavina, niacina, ácido pantoténico, piridoxina, biotina, folato y cobalamina)
Descripción
El complejo B es el nombre colectivo de ocho vitaminas hidrosolubles: B1, B2, B3, B5, B6, B7, B9 y B12. Dentro de la célula actúan como coenzimas.
Función en el organismo
Sus formas activas, entre ellas el pirofosfato de tiamina, el dinucleótido de flavina y adenina (FAD), el dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+) y la coenzima A (CoA), catalizan etapas clave del ciclo del ácido cítrico y de la cadena de transporte de electrones en la respiración aerobia mitocondrial y participan en la producción de trifosfato de adenosina (ATP). Estas vitaminas también son coenzimas en las rutas de síntesis de ADN, de síntesis de neurotransmisores y del metabolismo de un carbono.
Referencias
Calderón-Ospina & Nava-Mesa. B Vitamins in the nervous system: Current knowledge of the biochemical modes of action and synergies of thiamine, pyridoxine, and cobalamin. 2020.PubMed
Vitamina A (retinol)
Descripción
La vitamina A es una vitamina liposoluble que existe como retinol, retinal y ácido retinoico, entre otras formas. Su forma activa, el ácido retinoico todo-trans (atRA), se une a receptores nucleares.
Función en el organismo
El atRA se une a los heterodímeros RAR/RXR y, a través de los elementos de respuesta al ácido retinoico en el ADN, regula la transcripción de genes relacionados con la diferenciación y la proliferación celular. Por otra parte, el 11-cis-retinal es un componente necesario para la captación de la luz en los fotorreceptores de la retina.
Referencias
Al Tanoury et al. Vitamin A and retinoid signaling: genomic and nongenomic effects. 2013.PMC
Vitamina E (tocoferol)
Descripción
La vitamina E (α-tocoferol) es una vitamina liposoluble. Se localiza en ambientes lipídicos como las membranas biológicas y las lipoproteínas, donde actúa como antioxidante que interrumpe reacciones en cadena.
Función en el organismo
Cede un átomo de hidrógeno a los radicales peroxilo lipídicos y con ello detiene la reacción en cadena de la peroxidación de lípidos. El radical tocoferoxilo resultante es reducido por la vitamina C y el α-tocoferol queda disponible de nuevo.
Referencias
Traber & Atkinson. Vitamin E, Antioxidant and Nothing More. 2007.PMC
Niki & Traber. A history of vitamin E. 2012.PubMed
Vitamina K2 (menaquinona)
Descripción
La vitamina K2 (menaquinona) es una vitamina liposoluble. Existen varias formas moleculares que difieren en el número de unidades de isopreno de la cadena lateral; el MK-7 es una de ellas.
Función en el organismo
Como cofactor de la γ-glutamil carboxilasa, introduce el grupo γ-carboxilo en residuos de glutamato de las proteínas dependientes de vitamina K. Esta carboxilación confiere a la osteocalcina y a la proteína Gla de la matriz la capacidad de unir calcio. La osteocalcina se une al calcio en la matriz ósea y la proteína Gla de la matriz participa en la inhibición de la calcificación de tejidos blandos.
Referencias
Schwalfenberg. Vitamins K1 and K2: The Emerging Group of Vitamins Required for Human Health. 2017.PMC
Ácido fólico (folato, vitamina B9)
Descripción
El folato (vitamina B9) es una vitamina hidrosoluble y un cofactor central del metabolismo de un carbono. En su forma activa, el tetrahidrofolato (THF), transporta unidades de un carbono.
Función en el organismo
Las unidades de un carbono que transporta el THF se utilizan en la síntesis de timidina y de nucleótidos de purina y en el ciclo de la metionina. En ese ciclo se forma SAM, que aporta los grupos metilo para la metilación del ADN y de las histonas.
Referencias
Crider et al. Folate and DNA methylation: a review of molecular mechanisms and the evidence for folate's role. 2012.PMC
Aminoácidos
10 moléculas
Glutamina
Descripción
La L-glutamina es el aminoácido libre más abundante en la sangre. Se clasifica como aminoácido condicionalmente esencial y es un sustrato principal para las células de proliferación activa.
Función en el organismo
Es un sustrato metabólico principal de las células epiteliales del intestino delgado y participa en la regulación de la expresión de proteínas de las uniones estrechas entre células. En células de proliferación activa, como los linfocitos, aporta nitrógeno para la proliferación y la producción de citocinas. También actúa como donador de nitrógeno en la biosíntesis de nucleótidos.
Referencias
Curi et al. Molecular mechanisms of glutamine action. 2005.PubMed
Arginina
Descripción
La L-arginina es un aminoácido semiesencial. Es sustrato de la óxido nítrico sintasa y un intermediario del ciclo de la urea.
Función en el organismo
Cuando la óxido nítrico sintasa endotelial (eNOS) convierte la L-arginina en L-citrulina, se genera óxido nítrico (NO). El NO activa la guanilato ciclasa y aumenta el monofosfato de guanosina cíclico (GMPc), un segundo mensajero intracelular. También interviene en la regulación de la agregación plaquetaria y participa en el ciclo de la urea.
Referencias
Wu & Morris. Arginine metabolism: nitric oxide and beyond. 1998.PubMed
Taurina
Descripción
La taurina es un aminoácido azufrado abundante en el músculo esquelético, la retina y el sistema nervioso central. No se incorpora a las proteínas.
Función en el organismo
Forma 5-taurinometiluridina en los ARN de transferencia mitocondriales y, por medio de la síntesis proteica mitocondrial, se relaciona con la actividad de la cadena de transporte de electrones. Captura directamente el ácido hipocloroso y participa en la regulación de la señalización por calcio intracelular, de la osmolaridad y en la conjugación de ácidos biliares.
Referencias
Jong et al. The Role of Taurine in Mitochondria Health: More Than Just an Antioxidant. 2021.PubMed
Glicina
Descripción
La glicina es el aminoácido de estructura más simple y representa cerca de un tercio de los residuos de aminoácidos del colágeno.
Función en el organismo
Es el componente principal de la secuencia repetida Gly-X-Y del colágeno y determina la estabilidad de la triple hélice. En el tronco encefálico y la médula espinal actúa como neurotransmisor inhibidor sobre los receptores de glicina y también como correceptor agonista del receptor NMDA. Además participa en el metabolismo de un carbono, en la síntesis de creatina y en la conjugación de ácidos biliares y de xenobióticos.
Referencias
Wang et al. Glycine metabolism in animals and humans: implications for nutrition and health. 2013.PubMed
Carnosina
Descripción
La carnosina (β-alanil-L-histidina) es un dipéptido endógeno formado por β-alanina y L-histidina. Se encuentra en concentraciones altas en el músculo esquelético y el cerebro.
Función en el organismo
El pKa del anillo imidazol de la histidina se sitúa cerca del pH fisiológico, de modo que la carnosina actúa como amortiguador del pH en el músculo. Además reacciona de forma no enzimática con grupos carbonilo de proteínas y quela iones metálicos como el zinc y el cobre.
Referencias
Boldyrev et al. Physiology and Pathophysiology of Carnosine. 2013.PubMed
Lisina
Descripción
La lisina es un aminoácido esencial. Los residuos de lisina de las proteínas sufren modificaciones postraduccionales que originan hidroxilisina, y la lisina es además materia prima para la síntesis de carnitina.
Función en el organismo
Los residuos de lisina del procolágeno se convierten en hidroxilisina por acción de la lisil hidroxilasa. Esta modificación postraduccional es necesaria para el entrecruzamiento del colágeno y la formación de fibrillas. La lisina también es precursora de la síntesis de carnitina, que transporta ácidos grasos hacia la mitocondria para su β-oxidación.
Referencias
Yamauchi & Sricholpech. Lysine post-translational modifications of collagen. 2012.PMC
Cisteína
Descripción
La cisteína es un aminoácido que contiene un grupo tiol (-SH). Su cadena lateral participa en la formación de puentes disulfuro, en la unión a metales y en la señalización redox.
Función en el organismo
La cadena lateral tiólica alterna entre formas reducidas y oxidadas y forma modificaciones redox reversibles, como los puentes disulfuro. El estado redox de los grupos tiol de las proteínas influye en su estructura tridimensional y en su función, y se relaciona con la regulación de la actividad enzimática, la señalización y la homeostasis redox intracelular. La cisteína es además precursora metabólica de la taurina y del sulfato inorgánico.
Referencias
Poole. The basics of thiols and cysteines in redox biology and chemistry. 2015.PubMed
Tirosina
Descripción
La tirosina es un aminoácido aromático y precursor de la síntesis de los neurotransmisores catecolaminérgicos y de las hormonas tiroideas.
Función en el organismo
La tirosina hidroxilasa la convierte en L-DOPA, que se metaboliza después a dopamina, noradrenalina y adrenalina. Los residuos de tirosina yodados son, además, las unidades que forman las hormonas tiroideas tiroxina (T4) y triyodotironina (T3).
Referencias
Fernstrom & Fernstrom. Tyrosine, Phenylalanine, and Catecholamine Synthesis and Function in the Brain. 2007.PubMed
Triptófano
Descripción
El triptófano es un aminoácido esencial y el único precursor de origen alimentario en la biosíntesis de serotonina y melatonina.
Función en el organismo
Una parte del triptófano se convierte en melatonina a través de la serotonina (5-HT), pero la mayor parte se cataboliza por la ruta de la quinurenina; una fracción menor de ese flujo origina ácido quinolínico y, a partir de él, mononucleótido de ácido nicotínico, un intermediario de la síntesis de novo del NAD+. La serotonina es una molécula de señalización que interviene en la motilidad intestinal y en la comunicación entre el intestino y el cerebro (eje intestino-cerebro).
Referencias
Höglund et al. Tryptophan Metabolic Pathways and Brain Serotonergic Activity: A Comparative Review. 2019.PubMed
Prolina
Descripción
La prolina abunda en las posiciones X y Y de la secuencia Gly-X-Y del colágeno y se distingue de otros aminoácidos por su cadena lateral cíclica.
Función en el organismo
Los residuos de prolina del procolágeno se convierten en hidroxiprolina por acción de la prolil 4-hidroxilasa. Esta hidroxilación aumenta la estabilidad térmica de la triple hélice del colágeno. A través del ciclo de la prolina, el aminoácido también participa en la regulación de las respuestas celulares al estrés oxidativo.
Referencias
Shoulders & Raines. Collagen Structure and Stability. 2009.PMC
Coenzimas y antioxidantes
4 moléculas
NAD+ (dinucleótido de nicotinamida y adenina)
Descripción
El dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+) es una coenzima presente en todas las células vivas. Transporta electrones en reacciones redox como la fosforilación oxidativa y el ciclo del ácido cítrico.
Función en el organismo
Además de ser transportador de electrones en reacciones redox, es sustrato de enzimas que lo consumen, como las sirtuinas (SIRT1 a SIRT7), las poli(ADP-ribosa) polimerasas (PARP) y CD38. Las sirtuinas consumen NAD+ en reacciones de desacilación y desacetilan histonas y factores de transcripción. La cantidad de NAD+ en la célula depende del equilibrio entre su biosíntesis y su consumo.
Referencias
Cantó et al. NAD(+) Metabolism and the Control of Energy Homeostasis: A Balancing Act between Mitochondria and the Nucleus. 2015.PMC
FAD (dinucleótido de flavina y adenina)
Descripción
El dinucleótido de flavina y adenina (FAD) es una coenzima con actividad redox que se sintetiza a partir de la riboflavina (vitamina B2). Actúa como grupo prostético de las flavoproteínas.
Función en el organismo
Mediante su anillo de isoaloxazina cataliza reacciones redox de uno o dos electrones. Como componente del complejo II mitocondrial, cataliza la oxidación de succinato a fumarato y transfiere los electrones a la coenzima Q10. También es grupo prostético de flavoproteínas que participan en la β-oxidación de ácidos grasos y en el ciclo del ácido cítrico.
Referencias
Lienhart et al. The human flavoproteome. 2013.PubMed
Barile et al. Riboflavin transport and metabolism in humans. 2016.PubMed
Coenzima Q10 (ubidecarenona)
Descripción
La coenzima Q10 (ubidecarenona, también llamada ubiquinona) es un compuesto quinónico liposoluble. Está presente en casi todas las células y transporta electrones en la membrana mitocondrial interna.
Función en el organismo
En la cadena respiratoria mitocondrial transfiere electrones de los complejos I y II al complejo III. El ciclo Q entre las formas oxidada y reducida contribuye a generar el gradiente de protones que impulsa la ATP sintasa. La forma reducida, el ubiquinol, es además un antioxidante que interrumpe la reacción en cadena de la peroxidación de lípidos de membrana.
Referencias
Alcázar-Fabra et al. Coenzyme Q biosynthesis and its role in the respiratory chain structure. 2016.PubMed
El ácido alfa-lipoico (ALA) es un compuesto natural que actúa como cofactor de complejos deshidrogenasa mitocondriales. Tiene propiedades tanto liposolubles como hidrosolubles.
Función en el organismo
Es cofactor del complejo piruvato deshidrogenasa y del complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa. El par redox formado por el ALA y su forma reducida, el ácido dihidrolipoico (DHLA), reacciona con especies reactivas de oxígeno como el superóxido, el radical hidroxilo y el oxígeno singlete, quela iones metálicos y participa en la regeneración de las vitaminas E y C.
Referencias
Packer et al. alpha-Lipoic acid as a biological antioxidant. 1995.PubMed
Enzimas
4 moléculas
Superóxido dismutasa (SOD)
Descripción
La superóxido dismutasa (SOD) es una metaloenzima que convierte el superóxido en oxígeno y peróxido de hidrógeno. Existen isoformas en el citosol, en la mitocondria y en el espacio extracelular.
Función en el organismo
La SOD cataliza la dismutación del anión superóxido (O2•-). La reacción avanza mediante el ciclo redox del ion cobre (Cu,Zn-SOD) o manganeso (Mn-SOD) del sitio activo. La Cu,Zn-SOD se localiza en el citosol, la Mn-SOD en la mitocondria y la EC-SOD en el medio extracelular; constituyen la primera etapa de la defensa antioxidante celular.
Referencias
Zelko et al. Superoxide dismutase multigene family: a comparison of the CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), and EC-SOD (SOD3) gene structures, evolution, and expression. 2002.PubMed
Catalasa
Descripción
La catalasa es una enzima con grupo hemo que descompone el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. Se encuentra sobre todo en los peroxisomas y colabora con la SOD en el procesamiento de especies reactivas de oxígeno.
Función en el organismo
La catalasa cataliza la reacción 2H2O2 → 2H2O + O2. El peróxido de hidrógeno oxida el centro de hierro de la enzima y forma un intermediario de hierro de alta valencia (Compuesto I), que una segunda molécula de peróxido de hidrógeno reduce. Su número de recambio es muy alto y limita la acumulación de peróxido de hidrógeno, que puede ser fuente de radical hidroxilo.
Referencias
Goyal & Basak. Human catalase: looking for complete identity. 2010.PubMed
Glutatión peroxidasa (GPx)
Descripción
La glutatión peroxidasa (GPx) es una familia de enzimas que contienen selenio, con selenocisteína en el sitio activo. Reducen el peróxido de hidrógeno y los hidroperóxidos lipídicos.
Función en el organismo
Utiliza tioles como el glutatión reducido como donadores de electrones para reducir el peróxido de hidrógeno a agua y los hidroperóxidos lipídicos a los alcoholes correspondientes. La GPx4 es la isoforma que reduce directamente hidroperóxidos lipídicos complejos y se ha identificado como reguladora de la ferroptosis, una forma de muerte celular dependiente de hierro.
Referencias
Forcina & Dixon. GPX4 at the Crossroads of Lipid Homeostasis and Ferroptosis. 2019.PubMed
Glutatión S-transferasa (GST)
Descripción
La glutatión S-transferasa (GST) es una familia de enzimas que catalizan la unión del glutatión reducido a xenobióticos electrofílicos.
Función en el organismo
Frente a un xenobiótico electrofílico, por ejemplo uno generado en el metabolismo por el citocromo P450, residuos del sitio activo activan el grupo tiol del glutatión para formar un tiolato muy nucleofílico, que forma un conjugado con el xenobiótico. El conjugado resultante es más hidrosoluble y se elimina con mayor facilidad.
Referencias
Aloke et al. Glutathione S-transferase: A versatile and dynamic enzyme. 2024.PubMed
